Ist die Sekretion der humanen Samenblase durch Stickoxid (NO) reguliert?

Journal für Urologie und Urogynäkologie 2001; 8 (3) (Ausgabe für Schweiz): 13-20
Journal für Urologie und Urogynäkologie 2001; 8 (4) (Ausgabe für Österreich): 15-22

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Keywords: Samenblase,  Sekretion,  Seminalplasma,  Stickoxid,  Stickstoffoxidsynthase,  tumorchirurgische Operation,  Urologie

Fragestellung: Etwa 60 % des Seminalplasmas wird durch die Samenblasen sezerniert. Kürzlich durchgeführte Untersuchungen weisen auf die Bedeutung von Stickstoffoxid (NO) im Seminalplasma für die Spermienkapazitation und -viskosität hin. Funktionelle Untersuchungen zeigten eine hohe Konzentration des NO-produzierenden Enzyms Stickstoffoxidsynthase (NOS) in der humanen Samenblase. Aufgabe der hier vorgestellten Untersuchung war es, die lichtmikroskopische und elektronenmikroskopische Verteilung der Isoformen der NOS immunhistochemisch zu untersuchen, um über die morphologische Distribution des Enzyms evtl. Rückschlüsse zur Funktion von NO für dieses Organ ziehen zu können. Material und Methode: Die Samenblasen von 15 Patienten, die sich tumorchirurgischen Operationen (Prostatektomie, Cystektomie) unterzogen, wurden immunhistochemisch durch NADPH-d Färbung und mit monoklonalen Antikörpern gegen die neurogene (nNOS) und endotheliale (eNOS) Isoform untersucht. Ergebnisse: Lichtmikroskopisch zeigte sich eine intensive Reaktion der NADPH-d in den glandulär epithelialen Strukturen der Samenblasen, wogegen die stromalen Organanteile nur gering reagierten. Elektronenmikroskopisch fand sich eine markante membranständige Immunreaktion für NADPH-d an endoplasmatischem Retikulum, Mitochondrien und Nucleus. Im Vergleich zu dieser Reaktion war eine wesentlich geringere Immunantwort auf die spezifischen Antikörper gegen nNOS und eNOS nachweisbar. Schlußfolgerung: Die elektronenmikroskopische NADPH-d Reaktion unterstützt die Annahme einer NO-regulierten Sekretion der humanen Samenblasen. Weiterhin ist entgegen früherer Annahmen die humane Samenblase der Produktionsort für in der Spermiogenese und Spermienfunktion benötigtes NO. Die nur teilweise nachzuweisende Co-Lokalisation zwischen NADPH-d und nNOS bzw. eNOS-Reaktion könnte auf die Existenz einer spezifischen, bisher nicht identifizierten NOS-Isoform hinweisen.